)热休克蛋白
热休克蛋白又称应激蛋白，是机体细胞在一些理化因素刺激后高效表达的一组蛋白质，因最先发现于果蝇唾液腺的热应激反应中而得名，此后的研究表明，热休克蛋白广泛存在于人、动物、微生物和植物的细胞中，是一类在遗传上高度保守的分子，能保护细胞并促进细胞对各种刺激所造成的损伤进行自身修复，具有重要的生物学功能。
提问 编辑摘要
热休克蛋白示意图热休克蛋白是一种在能对细胞产生损伤的多种外在刺激下产生的应激蛋白。意大利生物学家里多萨于1962 年在研究果蝇的发育时最早发现了热休克现象。10 多年后，科学家进一步发现，细胞在遭受高于正常温度的刺激时，都会大量合成这种蛋白。当遭遇高温或外在的不良刺激时，其他很多蛋白合成都会受到抑制，而让开道路优先合成热休克蛋白。它们在体内有很多重要的作用，最主要的是以“分子伴侣”的身份出现的，顾名思义，就是帮助稳定蛋白质和多肽，当蛋白质发生错误后使之恢复正常，还能降解严重损伤的蛋白质。
总的来说，热休克蛋白的诱导和调节的机制迄今还不清楚，只有一些推测。
应激原诱导热休克蛋白生成的速度很快。将果蝇从25℃移至37℃环境，只要20分钟，就可以检出热休克蛋白，因而有人推想高温是通过某种已经存在的调节因子作用于基因并从而使转录加强的。实验证明，用热休克细胞的胞浆提取物可以诱导果蝇幼虫唾液腺细胞核内染色体的蓬松现象，而未经热休克的对照细胞胞浆无此种诱导作用。提示胞浆内存在的某种物质，在应激时可被活化而转位到核内，进而启动基因对热休克蛋白mRNA的转录。
上述的染色体蓬松现象，即使是在应激原的持续作用下，一般也都在60分钟以内消失，而热休克蛋白则由于降解较慢，故可持续存在6小时，提示热休克蛋白mRNA的转录受热休克蛋白的负反馈调节。
提高耐热能力
预先给生物以非致死性的热剌激，可以加强生物对第二次热剌激的抵抗力，提高生物对致死性热剌激的存活率，这种现象称为热耐受。目前对此现象的分子机制仍不太清楚，但许多研究均发现了热休克蛋白的生成量与热耐受呈正相关。
调节Na+-K+-ATP酶的活性
某些细胞经热休克丧失的Na+-K+-ATP酶活性可在3℃培养中随着热休克蛋白的产生而得到部分恢复。热休克蛋白的诱导剂亚砷酸钠亦可使Na+-K+-ATP酶的活性升高。这种现象可被放线菌素D和环已酰亚胺抑制，提示Na+-K+-ATP酶活性升高是一种基因表达的结果，而不是亚砷酸钠直接作用的结果。
提高应能力
有人通过四膜虫属细胞热休克的研究，发现有些热休克蛋白具有促进细胞内糖原异生和糖原生成的作用，使细胞内糖原贮量增多，从而提高应能力。
增强对损伤的抵抗力
热休克蛋白(Hsp70)协助蛋白质折叠的循环过程热、乙醇、亚砷酸钠的预处理不仅能使某些细胞产生热耐受，还能使细胞对阿霉素（adriamycin）的耐受性增强，提示热休克蛋白可以增强对各种损伤的抵抗力。
在不利的环境中,各种有机体都有其共同对应的分子反应,即正常基因的表达抑制和一组特殊基因--热休克基因的激活和表达,导致热休克蛋白的大量产生,热休克蛋白主要作为分子伴侣而参与蛋白质的折叠、转运及组装等过程,能恢复或加速清除细胞内已变性的蛋白质而稳定细胞结构,细胞产生热耐受.随着对热休克蛋白研究的不断深入,在生物工程和医学等方面的应用前景十分广阔.
