β－折叠层

又称β片层結结构，β-折叠为—种比较伸展、呈锯齿状的肽链结构，当两段以上的β-折叠结构平行排布并以氢键相连所形成的结构称为β-片层或β-折叠层。是蛋白质的一种二级结构。在beta-折叠中(英語：pleated sheet)，两条以上胺基酸链（肽链），或同一条肽链之間的不同部分形成平行或反平行排列，成为“股”。肽平面之间呈手风琴状折叠，股与股之间会通过氢键固定，但氢键主要在股间而不是股內。胺基酸殘基的R側链分布在片层的上下。

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β－折叠层简介

存在于各种天然蛋白质中的一种特定的瓦楞状立体结构，又称β－片层。如果把毛发等不溶性蛋白质在热水中浸泡,并用力拉伸,就可发现这些物质的结构是β－折叠层。蚕丝的丝心蛋白在天然状态下也有同样的结构。在大多数情况下，β－折叠层是两条或两条以上肽链并列在一起，彼此以氢键连接构成的层状结构（图1）。层状结构中的肽链彼此间或平行排列（N端同处一侧），或反平行排列（N端分处两侧），分别构成平行和反平行β－折叠层。平行和反平行折叠层折叠程度稍有差异，如第1氨基酸残基的α－碳原子与顺序上第3氨基酸残基的α－碳原子的距离，在平行β－折叠层中为 6.5埃，在反平行β－折叠层中是7.0埃（图2）。

β－折叠层

β－折叠层历史

60年代以来,球状蛋白质的晶体结构被陆续解出,发现许多蛋白质中都有β-折叠层,平行的和反平行的都有。有时候许多段肽链排列成一大片，正、反平行的β－折叠层也可交错在一起排列，构成“扭转折叠层”。在多数蛋白质中，β－折叠层与α－螺旋是并存的,但也有个别蛋白质如免疫球蛋白 IgG的分子中只存在β－折叠层和无特定结构的部分。

Beta-折叠层並不是平的，因為侧链的存在使得它看上去像手風琴一樣波紋起伏。这样每一股會更紧密排列，氢键更容易建立。氢键的距离為7埃。在蛋白质结构中beta-折叠通常會用箭頭表示。肽链的氮端在同側為順式，两殘基間距為0.65nm；不在同側為反式，两殘基间距為0.70nm。反式较順式平行肽链更加穩定。能形成β折叠的胺基酸殘基一般不大，而且不帶同种电荷，这样有利于多肽链的伸展，如甘氨酸、丙氨酸在β折叠中出現的几率最高。免疫球蛋白有大量的Β－肽链层。

另一种常见的蛋白质模序是alpha-螺旋和三種不同的β－转角。不属于一個模序的蛋白质一級结构部分被称之为不规则螺旋。這些部分对蛋白质的空间构象非常重要。